УДК 57.085.2
DOI: 10.36871/vet.zoo.bio.202512213

Авторы

Елена Романовна Заболоцкая,
Ленинградский государственный университет им. А. С. Пушкина, Санкт-Петербург, Россия; ФГБНУ ВИЗР, Санкт-Петербург, Россия
Дмитрий Максимович Румянцев,
Ленинградский государственный университет им. А. С. Пушкина, Санкт-Петербург, Россия; ГБУЗ «Госпиталь для ветеранов войн», Санкт-Петербург, Россия

Аннотация

Научная статья посвящена описанию методов выделения и очистки ферментов, в частности, ингибитора трипсина. Сделан вывод о том, что вместо трудоемких и дорогих производственных процессов получения ферментов можно использовать простые и относительно дешевые способы получения ферментов из легкодоступного растительного сырья. В ходе исследования было показано, что с помощью высаливания, гель-фильтрации и ультрафильтрации возможна очистка ингибитора трипсина от балласта примесей из экстракта люцерны. Исходя из этих фактов, на основе данной работы можно сделать заключение, что подобранная методика выделения и очистки ферментов может использоваться в производственных лабораториях как аналог более трудоемким процессам получения ферментов, что подчеркивает актуальность и важность темы данной работы.

Ключевые слова

ингибитор трипсина, люцерна, ферменты, экстракция, высаливание, гель-фильтрация, электрофорез

Список литературы

  1. Гусейнов О. А. Гель-фильтрация: учебнометодическое пособие для самостоятельной работы. 2012. 6 с.
  2. Кольман Я., Рём К. Г. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2001. 378 с.
  3. Левит М. Н., Шкроб А. М. Лигнин и лигниназа // Биоорганическая химия. 1992. Т. 18. № 3. С. 309–345.
  4. Пантелеев А. А., Рябчиков Б. Е., Хоружий О. В. и др. Технологии мембранного разделения в промышленной водоподготовке. М.: ДеЛи плюс, 2012. С. 67–69.
  5. Петибская В. С., Кочегура А. В., Зеленцов С. В. и др. О перспективах повышения питательной ценности сои при селекции на низкую трипсиингибирующую активность // Сельскохозяйственная биология. 1998. № 1. С. 63–66.
  6. Северин Е. С. Биохимия с упражнениями и задачами: учебник. М.: ГЭОТАР Медиа, 2010. С. 384.
  7. Сенявин М. М. Ионный обмен в технологии и анализе неорганических веществ. М., 1980.
  8. Сичкарь В. И. Содержание, характеристика и генетические особенности ингибиторов трипсина в зерне сои в связи с селекцией на улучшение питательных качеств // Сборник научных трудов «Протеолитические ферменты и их ингибиторы в семенах зерновых и зернобобовых культур». Одесса: Изд-во ВСГИ, 1982. С. 55–60.
  9. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функция белков / под ред. А. С. Спирина. М.: Высшая школа, 1996. 335 с.
  10. Тишков В. И., Хороненкова С. В. Оксидаза D-аминокислот: структура, механизм действия и практическое применение (обзор) // Биохимия. 2005. Т. 70. № 1. С. 51–67.
  11. Туркова Я. Аффинная хроматография. Пер. с англ. М., 1980.
  12. Фролов Ю. Г. Элементы теории смешанных изоактивных растворов электролитов // Успехи химии. 1981. Т. 50. № 3. С. 429–459.
  13. Coelho P. S., Arnold F. H., Lewis J. C. Synthetic Biology Approaches for Organic Synthesis // Comprehensive Organic Synthesis (Second Edition). 2014. Vol. 9. Pр. 390–420.
  14. Elgendy A. S., Abdelrasool M. K. A literature review on Trypsin Enzyme. 2016.
  15. Krogdahl A., Holm H. Pancreatic proteinases from man, trout, rat, pig, cow, chicken, mink and fox. Enzyme activities and inhibition by soybean and lima beans proteinase inhibitors // Comp. Biochem. Physiol. 1983. No. 3. Pр. 403–409.
  16. Nicolussi A., Auer M., Sevcnikar B. et al. Archieve of Biochemistry and Biophysics. 2018. Vol. 643. Pр. 14–23.